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Froggy Jumps

TD bioinformatiquesOnline version

jaspard

by Assya AMINI
1

Seules les protéines ont une dynamique conformationnelle.

2

Toutes les protéines interagissent avec un gène.

3

Toutes les méthodes d'étude des interactions protéine-protéine permettent de déterminer la cinétique d'association de ces protéines.

4

Certaines protéines interagissent avec un gène

5

Les méthodes physiques d'étude des interactions protéine-protéine permettent de déterminer la constante de dissociation de ces protéines.

6

Le pseudo-temps est le positionnement d'une cellule le long de la trajectoire qui quantifie la progression d'un processus biologique.

7

Une technique utilisant une/des protéine(s) de fusion est rapide et simple à appliquer.

8

La structure des macromolécules est l'élément central qui contrôlent leurs interactions.

9

Les anticorps sont un outils important pour l'étude des interactions protéine-protéine.

10

Les interactions protéines connues sont en très grande majorité issues de données expérimentales (biochimiques, biophysiques, …).

11

La technique appelée double-hybrides est une technique à très haut débit.

12

Tout comme les alignements de séquences et les arbres phylogénétiques, il n'y a pas de réseau d'interactions « juste » ou faux ».

13

Certaines protéines interagissent avec plusieurs dizaines d'autres protéines.

14

Toutes les protéines interagissent avec au moins une autre protéine.

15

Plus le nombre de molécules d'un ligand se fixant sur les sites de fixation d'une protéine est élevé, plus la variation d'enthalpie de cette réaction est faible.

16

Plus KD est petite, plus l'affinité de liaison du ligand pour son site de fixation est grande.

17

La prédiction de trajectoire décrit l'évolution de chaque cellule en ordonnant ses états selon son processus de développement.

 
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