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biocatalizadores, cinética enzimática y cofactores.(Actividad A)

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biocatalizadores, cinética enzimática y cofactores.(Actividad A)
 

biocatalizadores, cinética enzimática y cofactores.(Actividad A)Online version

Responder con si y no

by Ashley Valdez
1

Las enzimas son específicas para sus sustratos debido a la complementariedad de forma entre ellos.

2

La temperatura y el pH no influyen en la actividad enzimática.

3

La energía de activación es la cantidad mínima de energía necesaria para que ocurra una reacción química

4

La desnaturalización de una enzima afecta su estructura y puede abolir su actividad catalítica.

5

Las enzimas son biocatalizadores que aumentan la velocidad de las reacciones químicas sin modificarse de manera permanente.

6

Los biocatalizadores pueden modificar el equilibrio químico de la reacción a favor de los productos.

7

La presencia de un inhibidor competitivo aumenta la Km aparente sin modificar la Vmax.

8

La velocidad máxima (Vmax) se alcanza cuando todas las moléculas de enzima están unidas a sus sustratos.

9

En la cinética de Michaelis-Menten, la constante Km refleja la afinidad de la enzima por su sustrato.

10

Las coenzimas derivadas de vitaminas como NAD⁺ o FAD participan frecuentemente en reacciones de oxidación-reducción.

11

Algunas enzimas requieren modificaciones covalentes como fosforilación para activarse o desactivarse

12

Todas las enzimas son exclusivamente de naturaleza proteica, sin excepción

13

Los cofactores pueden ser iones metálicos o moléculas orgánicas no proteicas llamadas coenzimas.

14

La enzima se une al sustrato formando un complejo enzima-sustrato que es esencial para la catálisis.

15

Un valor alto de Km indica que la enzima tiene una alta afinidad por el sustrato.

 
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