Bioquímica JoseLuis

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Juan Jesús Oteros Rojas

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Bioquímica JoseLuisOnline version bioquimis by Juan Jesús Oteros Rojas 1 Las cascadas de activaciones enzimáticas: Escoge una o varias respuestas a Están dotadas de un enorme potencial de amplificación, ya que el efecto de la señal inicial percibida es incrementado en función del número de ciclos enzimáticos b Sólo se dan en el exterior celular c Amplifican el efecto de la señal percibida por las enzimas/proteínas pero no son sensibles (y. por tanto, no permiten controlar rutas metabólicas importantes) a pequeños cambios en la concentración de metabolitos en la célula. d Sólo se dan en enzimas monoméricas e Sólo se dan en enzimas multiméricas 2 En relación a las constantes cinéticas de una enzima: Escoge una o varias respuestas a La Vmax es la máxima velocidad de catálisis que puede alcanzar una enzima a una concentración v dada de enzima saturada por su sustrato. b Cuantitativamente, Km representa la concentración de sustrato requerida para que la X velocidad de reacción sea el 10% de la Vmax. c La Km es una agrupación de constantes que representa la estabilidad del complejo ES y es característica de cada E. d La Km es el valor de la concentración de sustrato a la cual la velocidad de la reacción es la mitad de v la Vmax. e El valor de Km es dependiente de la concentración de sustrato y del enzima. 3 En relación a la regulación de la glucógeno fosforilasa Escoge una o varias respuestas a La glucógeno fosforilasa del higado se activa mediante fosforilación mediada por la fosforilasa quinasa, que previamente ha sido activada por la proteina quinasa A. b La proteina quinasa A es un enzima octamérico, con 4 subunidades reguladoras y 4 catalíticas. c La proteina quinasa A se activa por la unión de efectores alostéricos como el cGMPc (Guanosina monofosfato cíclica) sintetizados por x la enzima adenilato ciclasa en respuesta a hormonas d La glucógeno fosforilasa del hígado, a diferencia de la correspondiente del músculo, aumenta su actividad en respuesta a altas concentraciones de glucosa, que actúa como efector alostérico e La glucógeno fosforilasa del músculo, a diferencia de su correspondiente del hígado, aumenta su actividad en respuesta a altas concentraciones de AMP, que actúa como efector alostérico 4 Sobre la inhibición por retroalimentación: Escoge una o varias respuestas a Se da, pero no tiene importancia fisiológica b A veces se requieren varios productos para la inhibición de la retroalimentación c Sólo puede lograrse mediante productos de la misma vía por la que se forman. d Implica productos que se unen al sitio activo para prevenir la actividad enzimática e No requiere energía para que se produzca 5 Las enzimas: Escoge una o varias respuestas a Pueden tener metales y Ca++ en la molécula. b Pueden tener una fracción no proteínica en la molécula. c Pueden ser RNAs. d Pueden ser macromoléculas de lípidos. e Siempre son proteínas. 6 Los compuestos análogos al sustrato en estado de transición de una enzima: Escoge una o varias respuestas a Son inhibidores muy potentes de la actividad enzimática b Son extraordinarios inhibidores temporales de la actividad enzimática c Son inhibidores irreversibles de la catálisis d Se utilizan para fabricar anticuerpos inhibidores e Se parecen al sustrato y por ello pueden ser catalizadores muy eficaces 7 Si una enzima (A) tiene un valor Km menor que otra (B) Escoge una o varias respuestas a La enzima (A) tendría, en principio, una mayor estabilidad del complejo ES que la (B) b La enzima (A) es más eficiente que la (B), catalíticamente hablando c La enzima (A) tiene una mayor probabilidad de catalizar la reacción de forma más rápida que la v (B) d Ambas enzimas pueden diferir en sus velocidades máximas de catálisis e Ambas enzimas difieren necesariamente en sus velocidades máximas de catálisis 8 Los cofactores: Escoge una o varias respuestas a Son factores incompletos que necesitan una modificación posterior para ser biológicamente útiles. b Pueden ser derivados de vitaminas. c Son cosustratos si se unen débilmente a la enzima. d No pueden ser metales, pero sí iones salinos. e Se unen a la enzima y forman el holoenzima activo. 9 En relación con la especificidad Enzima-Sustrato Escoge una o varias respuestas a Una enzima solamente puede actuar con un sustrato b Un sustrato tan sólo puede serlo de una enzima c La estereoespecificidad significa que las esterasas actúan sobre el enlace éster d Intervienen regiones del enzima denominadas "bolsillos hidrofobicos" y otros tipos de interacción que discriminan sustratos y orientan el sustrato paravla catálisis e Las enzimas presentan diferente grado de especificidad por diferentes sustratos 10 Las apoenzimas: Escoge una o varias respuestas a Poseen actividad enzimática limitada. b Son zimógenos sin su cofactor. c Son enzimas sin su coenzima. d Son enzimas sin su cosustrato. e Son coenzimas sin su enzima. 11 En relación a los cofactores: Escoge una o varias respuestas a Un mismo cofactor puede ser utilizado por diferentes enzimas. b Cada enzima tiene su cofactor específico. c Son grupos prostéticos unidos débilmente a la molécula enzimática. d Se modifican temporalmente durante la reacción. e Hay enzimas que pueden usar dos cofactores distintos, uno para cada sustrato a catalizar. 12 Con respecto a una reacción enzimática: Escoge una o varias respuestas a Puede tener lugar espontáneamente si el AG° • (en condiciones estándar) es negativo. b Puede tener lugar espontáneamente si el AG° ' es positivo pero su AG es negativo. c EL AG de una reacción sólo depende de la energía libre de los productos (estado final) menos la de los reactantes (estado inicial). d EL AG de una reacción es independiente del camino (o mecanismo molecular) de la transformación del compuesto en producto. e EL AG de una reacción proporciona información importante sobre la velocidad de la reacción. 13 En relación a la actividad enzimática Escoge una o varias respuestas a Depende del tamaño de la enzima b Es dependiente de la temperatura y el ph c Es independiente del ph, pero sí depende de la temperatura d Aumenta al desnaturalizarse la proteína e Disminuye siempreal disminuir la temperatura y aumenta 14 La actividad catalítica de las enzimas: Escoge una o varias respuestas a No viene determinada por la secuencia de aminoácidos, pero sí por la estructura espacial de X la molécula. b A ella pueden contribuir resíduos de aminoácidos alejados en la secuencia aminoacídica primaria. c A ella pueden contribuir resíduos de aminoácidos cercanos en la secuencia aminoacídica primaria. d Difícilmente se altera al alterarse la conformación espacial de la enzima. e Es un lugar específico denominado sitio o hendidura alostérica. 15 Los enzimas: Escoge una o varias respuestas a Alteran el equilibrio de la reacción catalizada generando uno nuevo con mayor cantidad de producto. b Permiten catalizar reacciones endergónicas (en reacciones acopladas). c Aumentan la velocidad de la reacción catalizada sin alterar el equilibrio de la misma. d Distorsionan el incremento de energía libre de Gibbs de la reacción, catalizando el producto gracias a esta distorsión. e Invierten el incremento de la energía libre de Gibbs de la reacción, haciéndolo negativo. 16 La catálisis enzimática: Escoge una o varias respuestas a Se produce por cambio de velocidad de Gibbs del complejo ES. b Utiliza la energía proveniente de las interacciones que pueden realizar las cadenas laterales de determinados aminoácidos de superficie externa del enzima con el sustrato. c Los enlaces con el sustrato son normalmente tipo salino, van der Wall, electrostáticos. d Se produce como consecuencia de cambios de conformación del sustrato y de la enzima, por contacto mutuo. e La unión con su sustrato provoca un cambio de conformación en el enzima que hace que este se adapte fielmente a la estructura original del sustrato, según la hipótesis de Daniel Koshland. 17 Para comparar 2 enzimas (catalíticamente hablando) es mejor: Escoge una o varias respuestas a Usar el criterio Km b Usar el criterio Kcat c Usar el criterio Kcat/Km d Usar el criterio Kcat x Km e Usar el criterio Kcat y luego comparar sus Km 18 El excelente papel catalítico de una enzima se debe a que en la reacción catalizada respecto a la no catalizada hay una disminución en el cambio de: Escoge una o varias respuestas a Entalpía. b Energía libre de Gibbs. c Energía de activación. d Constante de equilibrio de la reacción. e Constante de Michaelis. 19 Los enzimas se pueden regular mediante: Escoge una o varias respuestas a Cambios de conformación, por unión no covalente e irreversible de moléculas ligandos a sitios diferentes al sitio alostérico y al catalítico del enzima b Unión covalente y reversible de moléculas ligandos a sitios alostéricos, diferentes del sitio catalítico del enzima, que provocan cambios de conformación c Unión covalente e irreversible de moléculas ligandos a sitios diferentes del sitio catalítico del enzima, provocando cambios de conformación d Unión covalente y reversible de moléculas ligandos a sitios diferentes del sitio catalítico del enzima, que no provocan cambios de conformación e Cambios de conformación debidos a unión de ligandos de forma covalente y reversible a residuos de aminoácidos de la superficie enzimática 20 Los enzimas alostéricos: Escoge una o varias respuestas a Suelen ser monoméricas, aunque pueden ser multiméricas b Suelen ser multiméricas, aunque pueden ser monoméricas c Si son multiméricas no siempre poseen el sitio alostérico en la misma subunidad que el catalítico d Si son multiméricas siempre poseen el sitio alostérico en diferente subunidad que el sitio catalítico e Pueden presentar cooperatividad positiva y negativa 21 En relación al control de la actividad enzimática: Escoge una o varias respuestas a Alosterismo no es sinónimo de cooperatividad b La cooperatividad se da tanto en enzimas como en proteínas multiméricas c La cooperatividad es cuando la unión de un ligando a una subunidad (protómero) del enzima multimérico cambia la conformación del mismo y v este cambio de conformación es transmitido al todos los protómeros d Para que se produzca efecto de cooperatividad se necesita energía en forma de ATP e El alosterismo supone un umbral de activación enzimática, pasado el cual pequeños cambios en la concentración de sustrato o efectores producen grandes cambios en la actividad del enzima 22 Los enzimas alostéricos se regulan mediante: Escoge una o varias respuestas a Unión no covalente, irreversible, de moléculas ligandos a sitios diferentes, denominados alostéricos, del sitio catalítico del enzima b Unión no covalente, reversible, de moléculas ligandos al sitio catalítico del enzima c Unión no covalente, reversible, de moléculas ligandos a sitios específicos distintos del sitio catalítico del E d Unión covalente, reversible, de moléculas ligandos a sitios diferentes, denominados alostéricos, del sitio catalítico del enzima e Cambios de conformación, debidos a unión de ligandos a sitios alostéricos que pueden estar presentes en subunidades diferentes a la que contiene el sitio catalítico 23 En relación a las enzimas reguladoras Escoge una o varias respuestas a Suelen ser monoméricas b Siempre necesitan de enzimas auxiliares que modifiquen y desmodifiquen su estructura para x controlar su actividad c Una enzima solo puede responder a un tipo de regulación (o alostérico, o por unión covalente de X ligando) d Cuando una enzima alostérica cambios su conformación permite que se regule de manera covalente e La unión de un ligando o modulador a un enzima de manera covalente siempre necesita de energía en forma de ATP, a diferencia de las enzimas alostéricas. 24 En una vía metabólica, las reacciones limitantes están catalizadas por enzimas Escoge una o varias respuestas a Que no cambian su actividad en respuesta a condiciones de estrés celular, lo que permite mantener un equilibrio metabólico b Que siempre determinan la velocidad de reacción por una retroinhibición tipo compleja c "Reguladoras" cuya actividad no depende de señales moleculares que responden a los cambios del medio que les rodea, sino a ligando/efectores d Cuyo control determina el funcionamiento de toda la secuencia de reacciones de una vía metabólica e De gran complejidad estructural, que pueden ajustar su actividad mediante cambios conformacionales tras la unión reversible de moléculas 25 En relación a las enzimas, las triadad catalíticas son: Escoge una o varias respuestas a Una forma de unión del sustrato al enzima en 3 puntos, que impide la catálisis b Una forma de unión del sustrato al enzima en 3 puntos, que acelera la catálisis c Tres residuos de aminoácidos del centro activo que ayudan al enzima a realizar la catálisis siguiendo una mecanismo de catálisis covalente y ácido-base d Tres residuos de aminoácidos del centro alostérico que ayudan al enzima a realizar la catálisis siguiendo un mecanismos de catálisis covalente y por aproximación e Pueden ser Aspártico -Histidina-Serina de forma que el residuo de Serina actúa como un nucleófilo potente 26 Una reacción enzimática puede inhibirse de forma no competitiva, si el inhibidor (I): Escoge una o varias respuestas a Compite con el sustrato por el lugar diferente al centro activo del enzima b Se une a la enzima en un lugar diferente al sitio de unión del sustrato c Solo se une a la enzima cuando está unida al sustrato d Se une a la enzima cuando está libre de sustrato e Se une a la enzima cuando esta está unida al sustrato 27 Con respecto a las enzimas reguladores Escoge una o varias respuestas a En un proceso enzimático de dos pasos (ruta bioquímica), serían responsables de la velocidad general de eseproceso b Están posicionados en puntos claves en un proceso (ruta bioquímica) de varios pasos c Nunca están posicionados en un punto de ramificación del proceso (ruta bioquimica) d Se pueden regular por modificación covalente e Solo se encuentran en la mitocondria 28 En relación a los mecanismos de control de la actividad enzimática Escoge una o varias respuestas a La fosforilación/desfosforilación es un mecanismo eficaz para regular la actividad de enzimas, pero no la función biológica de otras proteínas b La acetilación/desacetilación son mejores mecanismos de control que la fosforilación/desfosforilación c Puede haber mecanismos de ADP-ribosilación d La AMP-ribosilación es una modificación postraduccional que utilizan células para modificar las proteínas, principalmente enzimas. e Las enzimas pueden ser controladas mediante proteínas quinasas capaces de fosforilar resíduos de serina, treonina y tirosina presentes en las mismas y pueden ser fosforiladas en varios resíduos al mismo tiempo 29 En relación a las enzimas un zimógeno: Escoge una o varias respuestas a Es una enzima que sólamente puede actuar siempre con un sustrato b Es un precursor de un enzima que se activa por corte proteolítico de forma reversible c Es un precursor de un enzima que se activa por corte proteolítico de forma irreversible d Es un precursor de una enzima que tienen actividad antigénica e Es un precursor de una enzima, que requiere ATP para activarse y, por tanto, puede activarse fuera de la célula 30 Con respecto a la compartimentalización celular: Escoge una o varias respuestas a Es un problema para el control de la actividad enzimática, ya que requiere duplicar enzimas y un mayor gasto energético. b No permite el control de la actividad enzimática ni de las vías metabólicas. c Requiere la existencia de mecanismos para el paso de sustratos y productos a través de membranas mediante poros o “agujeros” no específicos en los orgánulos celulares. d Requiere la existencia de complejos transportadores y lanzaderas (específicos para los sustratos y productos compartimentalizadas), los cuales pueden ser controlados por cambios conformacionales mediante la unión (covalente o no) de ligandos. e Es rara y solo ocurre en caso de necesidad celular, ya que los complejos transportadores y lanzaderas son difíciles de controlar. 31 Con relación a la degradación intracelular de proteínas: Escoge una o varias respuestas a Se refiere a una proteólisis parcial de una proteína. b Ubiquitina/proteasoma y autofagia son los dos sistemas principales implicados en la degradación de proteínas. c Las proteínas de vida media corta son sustrato para el sistema UPS (sistema ubiquitina-proteasoma). d No hay unión covalente implicada en la unión de la ubiquitina a la proteína. e El proteasoma no requiere energía para degradar proteínas. 32 Con respecto a la vida media de las enzimas y la degradación de proteínas: Escoge una o varias respuestas a Las proteínas son "etiquetadas" o "marcadas" con ubiquitina para aumentar su vida media. b Las proteínas son "etiquetadas" o "marcadas" con un grupo metilo para su degradación en el proteasoma. c El proteasoma es un orgánulo en la célula. d La ubiquitina nunca se recicla a nivel del proteasoma. e La ubiquitina se utiliza para etiquetar proteínas para su degradación en el proteasoma, y este proceso permite el control de enzimas y vías metabólicas. 33 Con respecto a la regulación de la cantidad de enzimas: Escoge una o varias respuestas a No es tan importante para el control de un proceso/reacción bioquímica. b En condiciones normales, la cantidad total de proteínas en el cuerpo es constante porque la tasa de síntesis de proteínas es justo suficiente para reemplazar la proteína degradada. c La ligasa de ubiquitina, específicamente la E3, es una de las tres enzimas más importantes para la ubiquitinación de proteínas. d Las chaperonas no están involucradas en la degradación de proteínas. e Una homeostasis proteica adecuada es crucial para la función celular, y las alteraciones en la proteostasis están asociadas con diversas enfermedades, incluidas las neurodegenerativas, el cáncer y las enfermedades metabólicas. 34 Con respecto a la autofagia: Escoge una o varias respuestas a La autofagia se refiere a la degradación de componentes intracelulares en los lisosomas, incluyendo proteínas. b La autofagia contribuye a la regulación del proteoma y a la regulación enzimática. c Los lisosomas son orgánulos con pH alto, ricos en hidrolasas. d Los lisosomas contribuyen a la compartimentalización celular al funcionar como orgánulos específicos responsables de la degradación de componentes celulares, incluidas las proteínas e Las enzimas están activamente involucradas en el proceso de autofagia.

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Las cascadas de activaciones enzimáticas:

En relación a las constantes cinéticas de una enzima:

En relación a la regulación de la glucógeno fosforilasa

Sobre la inhibición por retroalimentación:

Las enzimas:

Los compuestos análogos al sustrato en estado de transición de una enzima:

Si una enzima (A) tiene un valor Km menor que otra (B)

Los cofactores:

En relación con la especificidad Enzima-Sustrato

Las apoenzimas:

En relación a los cofactores:

Con respecto a una reacción enzimática:

En relación a la actividad enzimática

La actividad catalítica de las enzimas:

Los enzimas:

La catálisis enzimática:

Para comparar 2 enzimas (catalíticamente hablando) es mejor:

El excelente papel catalítico de una enzima se debe a que en la reacción catalizada respecto a la no catalizada hay una disminución en el cambio de:

Los enzimas se pueden regular mediante:

Los enzimas alostéricos:

En relación al control de la actividad enzimática:

Los enzimas alostéricos se regulan mediante:

En relación a las enzimas reguladoras

En una vía metabólica, las reacciones limitantes están catalizadas por enzimas

En relación a las enzimas, las triadad catalíticas son:

Una reacción enzimática puede inhibirse de forma no competitiva, si el inhibidor (I):

Con respecto a las enzimas reguladores

En relación a los mecanismos de control de la actividad enzimática

En relación a las enzimas un zimógeno:

Con respecto a la compartimentalización celular:

Con relación a la degradación intracelular de proteínas:

Con respecto a la vida media de las enzimas y la degradación de proteínas:

Con respecto a la regulación de la cantidad de enzimas:

Con respecto a la autofagia: