TEMA 3 BIOQUÍMICA

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Cinética Encimática

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1	carla November 4, 2025	% 74	09:30

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TEMA 3 BIOQUÍMICA


TEMA 3 BIOQUÍMICAOnline version Cinética Encimática by carla 1 Un aumento en la concentración de un substrato suele provocar a una diminución de la temperatura a la que se produce la desnaturalización de la enzima b la desactivación total de la enzima c un aumento de la viscosidad del medio d un cambio del pH óptimo de la reacción enzimática 2 Una holoenzima... a es una enzima de naturaleza no proteica b es la unión de una apoenzima y un cofactor c tiene un grupo prostético d no es una enzima activa 3 Si una reacción enzimática con dos substratos A y B sigue un modelo secuencial ordenado, entonces.. a tanto A como B pueden formar los complejos EA y EB con la enzima libre Е b solamente uno de los substratos tiene capacidad para formar un complejo con la enzima E c no se forma ningún complejo ternario EAВ d se libera primero un producto antes de que la enzima se compleje con el segundo substrato 4 La inmovilización de enzimas... a se aplica normalmente a sistemas reactivos en varias etapas b es común en caso de haber varias enzimas implicadas en el proceso reactivo c con frecuencia conlleva un incremento de estabilidad térmica de las enzimas d corresponde a un sistema más complejo que la inmovilización de células 5 Si una reacción enzimática con dos substratos A y B sigue un modelo oscilatorio, entonces... a el complejo enzima-substratos oscila entre EAB у ЕВА b la reacción con el substrato A modifica la enzima (E'), que formará el complejo con el otro substrato B para formar el segundo producto c necesariamente se forma un complejo ternario EAB d tanto A como B pueden formar los complejos EA y EB con la enzima libre E 6 Los grupos prostéticos... a pueden ser orgánicos o inorgánicos b son enzimas que tienen origen en la glándula prostética c son aminoácidos terminales da cadena proteica d se unen a un cofactor para generar una enzima activa 7 A concentraciones bajas de substrato, el modelo de Michaelis-Menten predice una cinética de: a orden cero b orden dos c orden variable en función del pH d orden uno 8 ¿Con quién forma complejo el inhibidor en el modelo de inhibición reversible competitiva? a Tanto con la enzima libre como con el producto de reacción b Solamente con el complejo enzima-substrato c Tanto con la enzima libre como con el complejo enzima-substrato d Solamente con la enzima libre 9 Las transferasas... a son enzimas que catalizan la transferencia de electrones b no son una clase de enzimas según la Enzyme Commission c son enzimas que catalizan la transferencia de grupos funcionales d son enzimas que catalizan las reacciones de hidrólisis 10 ¿La inhibición de una enzima puede ser causada por la unión del inhibidor con una parte de la enzima distinta del centro activo? a Sí. De hecho, no es posible que la inhibición sea causada por unión con centros activos b Sí, si esas otras partes actúan como centros activos ocasionales c Sí, provocando cambios conformacionales en la enzima d No, solamente se produce al unirse a centros activos 11 En el modelo cinético de Michaelis-Menten, la velocidad máxima rm... a es directamente proporcional a la concentración de enzima b es inversamente proporcional a la concentración de enzima c es el doble del valor de Kм d es directamente proporcional a la concentración de substrato 12 El modelo cinético de Michaelis-Menten... a el número de substratos coincide con el orden de reacción b sólo se aplica a reacciones con un substrato c se puede aplicar a reacciones con dos substratos d el orden de reacción es cero cuando hay un substrato 13 ¿Qué método de inmovilización no se aplica mucho a enzimas por problemas de baja retención? a Enlaces cruzados b Atrapamiento c Autoinmovilización d Enlace covalente 14 Una coenzima... a es un cofactor de naturaleza proteica b es una enzima que se une a otra enzima para generar mayor actividad catalíticаes una enzima que se une a otra enzima para generar mayor actividad catalíticа c es un cofactor de naturaleza iónica d es un cofactor de naturaleza orgánica 15 Las endoenzimas, catalíticamente y de modo general, son... a igual de específicas que las exoenzimas b más específicas que las exoenzimas c menos específicas que las exoenzimas d activas cuando se transforman en exoenzimas 16 En la inhibición por producto... a el substrato se compleja doblemente con la enzima b la temperatura del medio de reacción aumenta sistemáticamente c el inhibidor es el propio producto generado por la reacción enzimática d necesariamente existe más de un substrato en el medio de reacción 17 La desnaturalización térmica... a es un proceso reversible b depende de la temperatura alcanzada y el tiempo de exposición c se inicia al superar 40 °C d sigue una cinética de orden uno a bajas temperaturas y a mayores temperaturas de orden cero 18 Los parámetros cinéticos de Michaelis-Menten... a todos los métodos de obtención de parámetros dan resultados adecuados b se puede aplicar el método integral cuando se dispone de datos de velocidad de reacción frente a concentración de substrato c se obtienen mejores resultados con una regresión por mínimos cuadrados d se deben obtener con las linealizaciones de Lineweaver-Burk o de Eadie-Hofstee 19 En la inhibición por substrato... a necesariamente existe más de un substrato en el medio de reacción b la velocidad de reacción será máxima para una cierta concentración de substrato c el substrato no se compleja con la enzima d el substrato actúa como inhibidor y se une irreversiblemente a la enzima, reduciendo la velocidad de reacción

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by carla

Un aumento en la concentración de un substrato suele provocar

Una holoenzima...

Si una reacción enzimática con dos substratos A y B sigue un modelo secuencial ordenado, entonces..

La inmovilización de enzimas...

Si una reacción enzimática con dos substratos A y B sigue un modelo oscilatorio, entonces...

Los grupos prostéticos...

A concentraciones bajas de substrato, el modelo de Michaelis-Menten predice una cinética de:

¿Con quién forma complejo el inhibidor en el modelo de inhibición reversible competitiva?

Las transferasas...

¿La inhibición de una enzima puede ser causada por la unión del inhibidor con una parte de la enzima distinta del centro activo?

En el modelo cinético de Michaelis-Menten, la velocidad máxima rm...

El modelo cinético de Michaelis-Menten...

¿Qué método de inmovilización no se aplica mucho a enzimas por problemas de baja retención?

Una coenzima...

Las endoenzimas, catalíticamente y de modo general, son...

En la inhibición por producto...

La desnaturalización térmica...

Los parámetros cinéticos de Michaelis-Menten...

En la inhibición por substrato...