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preguntas de practicas para la up 1

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Leandro Gon
Leandro Gon
Argentina

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bioquimica up1
 

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preguntas de practicas para la up 1

by Leandro Gon
1

Un aminoácido se define como:

2

En los alfa-aminoácidos, el grupo amino y carboxilo están:

3

La glicina es especial porque:

4

La isomería óptica en aminoácidos se debe a:

Escoge una o varias respuestas

5

Un aminoácido con cadena lateral no polar:

Escoge una o varias respuestas

6

¿Cuál es ácido?

Escoge una o varias respuestas

7

¿Cuál es básico?

Escoge una o varias respuestas

8

La polaridad de un aminoácido depende de:

9

La unión peptídica es:

10

unión peptídica se forma entre:

11

El enlace peptídico es:

12

¿Cuál es un péptido importante?

13

La estructura primaria es:

14

La secundaria incluye:

15

La terciaria depende de:

16

La cuaternaria:

17

Los puentes disulfuro son:

18

Interacciones hidrofóbicas:

19

El colágeno tiene:

20

Desnaturalización implica:

21

desnaturalización no afecta

22

Proteínas simples

23

clasificación las proteínas conjugadas

24

Nucleoproteínas son:

25

La pérdida de solubilidad se relaciona con:

Explicación

Su estructura básica contiene un grupo funcional amino (-NH_2) y un grupo ácido carboxílico (-COOH) unidos al mismo carbono central.

Se llaman "alfa" precisamente porque ambos grupos funcionales se encuentran unidos al carbono alfa, que es el primer carbono después del carboxilo.

Su cadena lateral (R) es simplemente un átomo de Hidrógeno. Al tener dos hidrógenos unidos al carbono alfa, no tiene 4 sustituyentes distintos y pierde la quiralidad.

La presencia de un carbono asimétrico (unido a 4 grupos diferentes) permite la existencia de dos formas especulares: los isómeros D y L.

La leucina tiene una cadena hidrocarbonada ramificada que repele el agua (hidrofóbica), a diferencia de la lisina o el aspartato que tienen carga.

El glutamato (ácido glutámico) posee un segundo grupo carboxilo en su cadena lateral que puede donar un protón.

La lisina posee un grupo amino adicional en su cadena lateral que puede aceptar protones, adquiriendo carga positiva.

Los grupos amino y carboxilo del esqueleto son iguales para todos; lo que diferencia a un aminoácido de otro y determina si se lleva bien con el agua es su cadena R.

Químicamente es la formación de un grupo amida sustituido mediante la condensación de un amino y un carboxilo.

El grupo alpha-carboxilo de un aminoácido reacciona con el grupo $\alpha$-amino del siguiente.

Debido al carácter parcial de doble enlace (resonancia) entre el Carbono y el Nitrógeno, no hay rotación libre en ese punto.

La insulina es una hormona proteica formada por cadenas de aminoácidos unidas por enlaces peptídicos y puentes disulfuro.

Es el orden lineal (el "collar de perlas") de los aminoácidos dictado por la información genética.

Se refiere al plegamiento local de la cadena gracias a puentes de hidrógeno entre los átomos del esqueleto polipeptídico.

Es el plegamiento global de la proteína en el espacio, determinado por cómo interactúan las cadenas laterales (R) entre sí (puentes disulfuro, interacciones hidrofóbicas, etc.).

Solo ocurre en proteínas oligoméricas, donde varias subunidades independientes se asocian para formar una proteína funcional (ej: Hemoglobina).

Son enlaces fuertes formados por la oxidación de dos grupos tiol (-SH) de dos cisteínas; es el enlace más fuerte que estabiliza la estructura terciaria.

Entre zonas no polares

Es una proteína fibrosa con una estructura única de tres cadenas polipeptídicas entrelazadas, rica en glicina y prolina.

La proteína se despliega y pierde su forma funcional, pero no se rompen los enlaces peptídicos (la cadena queda intacta).

La estructura primaria se mantiene porque la desnaturalización no tiene energía suficiente para romper los enlaces covalentes amida.

Contienen una parte proteica (apoproteína) y una parte no proteica esencial para su función.

Son asociaciones de proteínas con ácidos nucleicos (ej: histonas en los cromosomas).

Ocurre cuando se exponen grupos hidrofóbicos al exterior o se pierde la capa de hidratación que rodea a la molécula.

 
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