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Test interactivo de Bioquímica Médica: Enzimas EC 1-7 y Cofactores

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Test interactivo de Bioquímica Médica: Enzimas EC 1-7 y Cofactores

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Enzimas EC 1-7 y cofactors

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EVELIN AIDEE NAVA RAMIREZ
EVELIN AIDEE NAVA RAMIREZ
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Test interactivo de Bioquímica Médica: Enzimas EC 1-7 y Cofactores
 

Test interactivo de Bioquímica Médica: Enzimas EC 1-7 y CofactoresOnline version

Enzimas EC 1-7 y cofactors

by EVELIN AIDEE NAVA RAMIREZ
1

Las enzimas son catalizadores biológicos que aumentan la velocidad de las reacciones bajando su energía de activación. La IUBMB las clasifica oficialmente en 7 clases según su reacción química (EC 1 a EC 7). Muchas requieren cofactores (iones como Mg2+ o Zn2+) o coenzimas (vitaminas) para convertirse en holoenzimas activas.

2

1: OXIDORREDUCTASAS Las Oxidorreductasas (EC 1) catalizan la transferencia de electrones o hidruros (H-). Un ejemplo médico es el componente E1 de la Piruvato Deshidrogenasa (EC 1.2.4.1), que usa Tiamina Pirofosfato (TPP) derivada de la Vitamina B1 para descarboxilar el piruvato. Su deficiencia por avitaminosis (Beriberi o Síndrome de Wernicke-Korsakoff en alcohólicos) detiene el ciclo de Krebs en las neuronas, provocando un colapso bioenergético por falta de ATP.

3

2: TRANSFERASAS Las Transferasas (EC 2) mueven grupos funcionales de una molécula a otra. La Alanina Aminotransferasa es un marcador clínico de daño hepático que transfiere el grupo amino de la L-Alanina al alfa-cetoglutarato. Requiere Fosfato de Piridoxal (PLP), derivado de la Vitamina B6, unido covalentemente por una base de Schiff interna. Fármacos como la isoniazida inactivan este cofactor, inhibiendo la síntesis del grupo hemo y causando anemia sideroblástica.

4

3: HIDROLASAS Las Hidrolasas (EC 3) rompen enlaces covalentes mediante la adición de una molécula de agua. La Acetilcolinesterasa (EC 3.1.1.7) degrada la acetilcolina en colina y acetato para terminar el impulso nervioso en la placa neuromuscular. Clínicamente, es crucial saber que esta enzima NO requiere coenzimas de origen vitamínico; realiza la catálisis mediante una tríada catalítica propia de aminoácidos: Serina, Histidina y Aspartato.

5

4: LIASAS Las Liasas (EC 4) catalizan la liberación o adición de grupos funcionales para formar dobles enlaces sin requerir agua. La Anhidrasa Carbónica II (EC 4.2.1.1) es vital para el transporte de gases y el equilibrio ácido-base renal. Requiere un cofactor inorgánico: el ion Zinc (Zn2+), el cual se ancla a tres residuos de histidina para polarizar el agua y generar un ion hidróxido (OH-) nucleofílico.

6

5.ISOMERASAS Las Isomerasas (EC 5) reorganizan la estructura molecular de los átomos de un solo sustrato. La Metilmalonil-CoA Mutasa convierte el (R)-Metilmalonil-CoA en Succinil-CoA para el metabolismo de grasas de cadena impar. Requiere Adenosilcobalamina (B12), que posee un enlace único carbono-cobalto (C-Co). Su falta por daño autoinmune gástrico acumula ácido metilmalónico (MMA), dañando la mielina en la Degeneración Combinada Subaguda (pérdida de sensibilidad y signo de Romberg positivo).

7

6: LIGASAS Las Ligasas (EC 6) unen dos moléculas de forma covalente acopladas a la energía de la hidrólisis de ATP. La Piruvato Carboxilasa une bicarbonato al piruvato para iniciar la gluconeogénesis. Utiliza Biotina (V. B7) anclada por un enlace amida a una lisina (biocitina). El consumo de claras de huevo crudas introduce la proteína avidina, la cual secuestra la biotina con afinidad extrema (Kd ~ 10^-15 M), impidiendo su absorción y causando alopecia, dermatitis y acidosis láctica.

8

7: TRANSLOCASAS Las Translocasas (EC 7) catalizan el transporte de iones o metabolitos a través de membranas biológicas celulares. La Bomba Na+/K+-ATPasa extrae sodio e introduce potasio contra gradiente. Requiere obligatoriamente el cofactor inorgánico Magnesio (Mg2+), cuya función es unirse a los fosfatos del ATP para mitigar sus cargas negativas, coordinando el sustrato como el complejo activo Mg-ATP2- indispensable para la autofosforilación de la bomba.

Explicación

La clasificación de la IUBMB asigna un código numérico internacional (EC) que describe el mecanismo químico exacto de la reacción.

Sin vitamina B1 no hay TPP, lo que impide transformar el piruvato en Acetil-CoA, privando al sistema nervioso central de energía.

En reposo, el grupo aldehído del PLP se une al grupo amino de una lisina de la enzima formando una aldimina o base de Schiff.

Depende de la organización geométrica de sus propios aminoácidos donde la histidina activa a la serina para el ataque nucleofílico.

El Zinc actúa como un ácido de Lewis que reduce el pKa del agua de 14 a 7, facilitando la generación del ion reactivo OH-.

Sin B12, la mutasa se apaga y el MMA acumulado daña las vainas de mielina de los cordones posteriores y laterales de la médula espinal.

- La unión de la avidina a la biotina es uno de los enlaces no covalentes más fuertes del cuerpo, resistiendo la digestión y bloqueando las carboxilaciones.

El verdadero sustrato biológico de la bomba no es el ATP libre, sino el complejo quelado Mg-ATP2- que permite el ataque nucleofílico.

 
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