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Metabolismo de Proteínas y Enzimas

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Metabolismo de Proteínas y Enzimas

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Proteínas y enzimas en acción

Created by

Jorge kevin Bone SempertEgui
Jorge kevin Bone SempertEgui
Ecuador

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Metabolismo de Proteínas y Enzimas
 

Metabolismo de Proteínas y EnzimasOnline version

Proteínas y enzimas en acción

by Jorge kevin Bone SempertEgui
1

¿Qué proceso convierte el nitrógeno de aminoácidos en urea para eliminarlo del cuerpo?

2

¿Qué enzima digiere proteínas en el estómago formando péptidos más pequeños?

3

¿Qué es una holoenzima?

4

¿Qué papel desempeñan las enzimas en el metabolismo de aminoácidos?

5

¿Qué describe la desaminación oxidativa de aminoácidos?

6

¿Qué tipo de regulación enzimática se produce cuando un metabolito se une a un sitio distinto del activo para alterar la actividad?

7

¿Qué enzima cataliza la transferencia de un grupo amino entre aminoácidos y α-cetoglutarato?

8

¿Qué factor determina la especificidad de una enzima según su estructura y sitio activo?

9

¿Qué coenzimas son comunes en reacciones de catabolismo de aminoácidos, aceptando/donando electrones?

10

¿Qué describe la cinética de Michaelis-Menten en enzimas?

Explicación

La urea se forma en el ciclo de la urea en el hígado para excretar NH3; las otras rutas no generan urea.

La pepsina es la proteasa del estómago activa en medio ácido; las demás actúan en intestino o representan other funciones.

Una holoenzima contiene la apoenzima y su cofactor; sin el cofactor sería una apoenzima.

Las enzimas específicas catalizan desaminación y transaminación, entre otras reacciones de aminoácidos.

La desaminación oxidativa genera amoníaco y un cetoácido; es la primera etapa en many catabolismos.

La regulación alostérica implica ligandos en sitios alostéricos que modulan la actividad, distinta de la unión al sitio activo.

Las aminotransferasas usan PLP para transferir amino groups entre aminoácidos y cetoácidos.

La especificidad depende de la estructura de la apoenzima y de si presenta cofactores o coenzimas.

NAD+/NADH es clave en oxidación-reducción de aminoácidos; FAD también participa en otras rutas.

La cinética de Michaelis-Menten se caracteriza por Vmax y Km, que indican velocidad máxima y afinidad.

 
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